ブックタイトル日本結晶学会誌Vol62No2

概要

日本結晶学会誌Vol62No2

渡部聡，三木邦夫図4HypCDE三者複合体の結晶構造解析．（Crystal structures of HypCDE complex.）（A）T. kodakarensis由来HypCDE複合体の結晶構造，18）（B）HypC-HypE間の相互作用様式，（C）HypD-HypE間の相互作用様式，（D）三者複合体形成による各保存モチーフの連携の構造基盤，（E）Feのシアノ化反応機構モデル．図5HypAおよびHypBの結晶構造解析．（Crystal structures of HypA and HypB.）（A）T. kodakarensis由来HypAの結晶構造，23）（B）H. pylori由来GTPase型HypBの結晶構造，25）（C）T. kodakarensis由来ATPase型HypBの結晶構造．28）がシアノ化HypE-Cys338に求核攻撃して，シアノ基がFeに転移されると推定される（図4E）．その後，HypDとHypE間やHypD内で形成されたジスルフィド結合は，FTRと同様のメカニズムで，［4Fe4S］クラスターからの酸化還元カスケードによって元の還元状態に戻ると推定される．もう1つの補因子であるCOの生合成については，好気性細菌において，HypXと呼ばれる別の成熟化因子がN 10 -ホルミルテトラヒドロ葉酸からCOを生合成することが示され，HypXからHypCD複合体に直接受け渡されると考えられている．21,22）一方，嫌気性微生物でのCOの生合成過程はまだ明らかにされておらず，今後の展開が待たれる．2.4 HypA-HypBによるNi 2+イオンの取り込みHypAとHypBは，協同してヒドロゲナーゼにNi 2+イオンを組み込む役割を担っている．NiメタロシャペロンであるHypAは，Ni 2+イオンに対して0.1～2μMの親和性で結合し，ヒドロゲナーゼと直接相互すると考えられている．これまでに，T. kodakarensis由来HypAの結晶23構造）とHelicobactor pylori由来HypAのNMR構造24）が報告されている．HypAの全体構造は，Ni結合ドメインとZn結合ドメインで構成されている（図5A）．Ni結合ドメインの保存されたN末端のMHEモチーフが，Niとの結合にかかわっている．Zn結合ドメインは，4つのシステイン残基で構成されたZnフィンガーモチーフ（CXXCX nCPXC）によってZn原子を配位している．またT. kodakarensis由来HypAのZn結合ドメインでは，アーキアに特有の長いループ挿入が見られる．Znフィンガー周辺のアミノ酸残基は保存性が低く，生物種間での多様性が見られる．HypBはメタロシャペロンとして機能するGタンパク94日本結晶学会誌第62巻第2号（2020）