ブックタイトル日本結晶学会誌Vol61No3

概要

日本結晶学会誌Vol61No3

月原冨武い．ただ結晶化が困難なために見つかっていないだけであり，EM構造解析に期待するところは大きい．タンパク質間相互作用を硬い疎水性相互作用に限定して考えるのは危険である．5．終わりに構造研究が進むにつれて，CcOは微細な構造変化によって機能を精密に制御している典型的なタンパク質であるという印象を強くしている．構造に基づいて酸素還元とそれに共役したプロトン能動輸送の仕組みの骨格は提案できたが，それらの反応全体を制御するタイミングなどの仕組みについては手がついていない．分解能が上がると新たな事象が見つかるのがCcOの構造研究の特徴である．ひとつひとつ積み上げてこの酵素の精緻な作動機構の全容に迫りたい．CcOに限らずタンパク質の思考の範囲を超えた“振る舞い”によって驚かされることがしばしばある．その構造が詳細に見えるにつれて見事な仕組みが浮かび上がって来る．そのことは，タンパク質は仰ぎ見る至宝の研究対象であり，秘められた真の姿を組みつくすことが容易ではないことを示している．その構造を見るにあたっては，X線のほかに電子線，中性子，種々の分光学などによって異なる側面を捉えて実像に迫って来た．見事な作動機構に接するために一層求められる高精度の構造解析に当たっては，X線結晶構造解析による電子密度と精密な原子座標の決定に加えて，中性子による水素を含む原子の同定と今後期待される電子線によるイオン化状態の決定がある．こうして得られた信頼度の高い精密構造情報とエネルギー側面を反映した分光学情報を理論計算の助けを借りて融合して，タンパク質の見事さを解き明かしたいものである．文献1）E. M. Landauand, et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93, 14532（1996）．2）K. von Bohlen, et al.: J. Mol. Biol. 222, 11（1991）．3）D. Harker: Acta Crystallogr. 9, 1（1956）．4）M. G. Rossmann and D. M. Blow: Acta Crystallogr. 15, 24（1962）．5）W. A. Hendrickson, et al.: Proteins, 77（1988）．6）G. Bricogne: Acta Crystallogr. B82, 832（1976）．7）B. C. Wang: Methods Enzymol. 114, 187（1985）.8）J. C. Kendrew, et al.: Nature 185, 422（1960）．9）C. C. F. Blake, et al.: Nature 206, 757（1965）.10）J. Deisenhofer, et al.: J. Mol. Biol. 180, 385（1984）．11）M. S. Weiss, et al.: FEBS Lett. 267, 268（1990）．12）C. C. F. Blake, et al.: Proc. Roy. Soc. London, Ser. B 167, 365（1967）．13）D. J. Vocadlo, et al.: Nature 412, 835（2001）．14）D. M. Chapman and N. Sharon: Science 165, 459（1969）．15）A. Warshel and M. Levitt: J. Mol. Biol. 103, 227（1976）．16）C. Toyoshima, et al.: Nature 405, 647（2000）．17）C. Toyoshima and H. Nomura: Nature 418, 605（2002）．18）C. Toyoshima and T. Mizutani: Nature 430, 529（2004）．19）C. Toyoshima, H. Nomura and T. Tsuda: Nature 432, 361（2004）．20）C. Toyoshima, et al.: Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 104, 19831（2007）．21）C. Toyoshima, et al.: Nature 495, 260（2013）．22）S. C. Harison, et al.: Nature 276, 368（1978）.23）C. Abad-Zapatero, et al.: Nature 286, 33（1980）.24）M. G. Rossmann, et al.: Nature 317, 145（1985）.25）Q. Fang, et al.: Nature Communications 10, 1（2019）．26）F. Schluenzen, et al.: Cell 102, 615（2000）．27）B. Wimberly, et al.: Nature 407, 327（2000）．28）N. Ban, et al.: Science 289, 905（2000）．29）N. Fischer1, et al.: Nature 466, 329（2010）．30）S. G. Rasmussen, et al.: Nature 477, 549（2011）．31）S. Shimada, et al.: EMBO J., 36, 291（2017）.32）R. Baradaran, et al.: Nature 494, 443（2013）．33）L. A. Sazanov and P. Hinchliffe: Science 311, 1430（2006）．34）J. Gu, et al.: Nature 537, 639（2016）．35）J. A. Letts, et al.: Nature 537, 644（2016）．36）三木邦夫：日本結晶学会誌, 61, 95（2019）．37）Y. Hirano, K. Takeda and K. Miki: Nature 534, 281（2016）．38）K. Takaba, et al.: Sci. Rep., 7, 43162（2017）．39）E. Nango, et al.: Science 354, 1552（2016）．40）A. Shimada, et al.: Sci Adv. 3, e1603042（2017）．41）M. Suga, et al.: Nature 543, 131（2017）．42）S. Yoshikawa, et al.: Chemical Reviews 115, 1936（2015）．43）S. Yoshikawa, et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85, 1354（1988）.44）K. Shinzawa-Itoh, et al.: J. Mol. Biol., 246, 572（1995）．45）T. Tsukihara, et al.: Science 269, 1069（1995）．46）N. Yano, et al.: J. Biol. Chem. 291, 23882（2016）．47）C. Kumar, et al.: J. Biol. Chem. 263, 7159（1988）．48）S. Yoshikawa, et al.: Science 280, 1723（1998）．49）H. Aoyama, et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 106, 2165（2009）．50）K. Hirata, et al.: Nat Methods. 11, 734（2014）．51）R. Anderson, et al.: Sci, Rep. 7, 4518（2017）．52）T. Ogura, et al.: J. Am. Cem. Soc., 112, 5630（1990）．53）F. Luo, et al.: Acta Cryst. F Struct. Biol. Commun. F73, 416（2017）．54）M. Suga, et al.: Acta Crystallogr. D 67, 742（2011）．55）T. Tsukihara, et al.: Science 272, 1136（1996）．56）G. Branden, et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 103, 317（2006）．57）V. Sharma, et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 44, E10339（2017）．58）K. Shimokata, et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 104, 4200（2007）．59）T. Tsukihara, et al.: Proc. Natl. Acad. Sci., USA 100, 15304（2003）．60）K. Kamiya, et al.: J. Am. Chem. Soc. 129, 9663（2007）．61）A. Shimada, et al.: Sci. Adv. 3, e1603042（2017）．62）S. Shimada, et al.: EMBO J. 36, 291（2016）．プロフィール月原冨武Tomitake TSUKIHARA兵庫県立大学院特任教授大阪大学名誉教授Specially Appointed Professor, University of HyogoProfessor Emeritus, Osaka Universitye-mail: tsuki@protein.osaka-u.ac.jp最終学歴：大阪大学大学院理学研究科高分子学専攻修士課程専門分野：蛋白質結晶学，構造生物学現在の研究テーマ：チトクロムc酸化酵素の結晶構造解析180日本結晶学会誌第61巻第3号（2019）